Virkningsmekanismen af enzymer

Enzymer (enzymer) - en høj molekylvægt organiske forbindelser af protein art, der opererer i organismen en rolle af biologiske katalysatorer.

Virkningsmekanismen af enzymer

Belysning af mekanismerne bag den katalytiske virkning af enzymer, er et af de grundlæggende problemer og aktuelle problemer ikke kun Enzymology, men moderne biokemi og molekylær biologi.

Længe før enzymerne blev tilgængelige ren og blev belyst sagens natur er blevet overbevist om, at afgørende for enzymatisk proces har en kobling af enzymet til substratet. Forsøg på at finde en kompleksforbindelse af enzymet med substratet i lang tid ikke føre til succes, da dette kompleks er labil, det meget hurtigt nedbrydes. Anvendelse spektroskopi fremgangsmåde har gjort det muligt at identificere de enzym-substrat-komplekser til katalase, peroxidase, alkoholdehydrogenase, flavinzavisimyh enzymer.

Fremgangsmåden ifølge røntgenanalyse har lov til at få en masse vigtige oplysninger om strukturen og katalytiske virkningsmekanismer af enzymer. Denne fremgangsmåde blev anvendt til at etablere en forbindelse substratanaloger med enzymer lysozym og chymotrypsin.

Nogle direkte bevis for eksistensen af enzym-substrat komplekser lykkedes at komme til hvor ét af de katalytiske cyklus stadier af enzymet er bundet til substratet med en kovalent binding. Et eksempel er omsætningen af hydrolyse af n-nitrophenylacetat katalyseret af chymotrypsin. Ved blanding med enzymet chymotrypsin ether acetyleret i hydroxylgruppen i den reaktive serinrest. Denne fase er hurtig, men atsetilhimotripsina hydrolyse med dannelse af acetat og fri chymotrypsin er meget langsommere. Derfor atsetilhimotripsin akkumuleres, som let detekteres i nærvær af n-nitrophenylacetat.

Tilstedeværelsen af enzymsubstratet i præparatet kan "fange" ved overførsel EU ustabil kompleks i en inaktiv form, for eksempel ved behandling med enzym-substrat-kompleks natriumborhydrid have en stærk reducerende virkning. Et sådant kompleks i form af stabil kovalent derivat blev påvist i enzymet aldolase. Det konstateredes, at substratet interagerer med et molekyle e-aminogruppen i lysin.

Substratet reagerer med enzymet i en særlig del, som kaldes det aktive center af enzymet eller det aktive område.

Under det aktive center, eller kerne, forstå den del enzymprotein molekyle, som er forbundet til substratet (og cofaktorer) og forårsager de enzymatiske egenskaber af molekylet. Det aktive sted bestemmer specificiteten og katalytiske aktivitet af enzymet og bør være en vis sværhedsgrad, der er indrettet til tæt tilgang og interagere med et substratmolekyle, eller dele direkte involveret i reaktionen.

Blandt de funktionelle grupper udmærker medtaget i "katalytisk aktive" del af enzymet og den formende del, der tilvejebringer en specifik affinitet (bindingen af substratet til enzymet) - den såkaldte stift, eller "anker" (eller adsorption af enzymet aktive sted).

Virkningsmekanismen af enzymer forklarer teorien om Michaelis-Menten ligningen. Ifølge denne teori, processen foregår i fire faser.

Virkningsmekanismen af enzymer: I Fase

Mellem substratet (C) og enzym (E) en forbindelse opstår - dannet EU enzym-substrat-kompleks, hvor komponenterne er indbyrdes forbundet ved kovalent, ionisk, vand og andre bindinger.

Virkningsmekanismen af enzymer: IІ stadium

Substratet udsættes for det vedhæftede enzym aktiveres og bliver til rådighed for de respektive reaktioner i EU katalyse.

Virkningsmekanismen af enzymer: IІI stadium

EU forpligtet katalyse. Denne teori understøttes af eksperimentelle undersøgelser.

Endelig er IV stadium kendetegnet ved frigivelsen af enzymmolekylerne E og F. Sekvensen af transformationer af produkter kan vises som reaktionen: E + S - EU EU - * - E + P.

Specificiteten af enzymvirkning

Hvert enzym virker på et specifikt substrat eller gruppe af stoffer, der er ensartede i struktur. Specificitet af enzymatisk aktivitet på grund af ligheden af det aktive sted konfiguration og substrat. Under interaktionen af enzym-substrat dannede kompleks.